Je nattokinaza proteolitički enzim?

Nattokinase puder, Snažan enzim izveden iz tradicionalne japanske hrane Natto, stekao je značajnu pažnju u naučnoj zajednici i zdravstvenim krugovima. Ovaj enzim, poznat po potencijalnim zdravstvenim pogodnostima, posebno u kardiovaskularnom zdravlju, predmet je brojnih studija. Ali šta je tačno nattokinaza i da li je zaista proteolitički enzim? Ulaznajmo u fascinantan svijet ove jedinstvene supstance i istražiti njegovu klasifikaciju, mehanizam djelovanja i specifičnosti.

Nattokinaza je zaista klasifikovana kao proteolitički enzim, poznat i kao protease ili peptidaza. Proteolitički enzimi su klasa enzima koji razbijaju proteine ​​u manje peptide ili pojedinačne aminokiseline. Ovaj proces, nazvan proteoliza, ključan je za različite biološke funkcije u živim organizmima, uključujući probavu, signaliziranje ćelija i zgrušavanja krvi.

 

Konkretno, Nattokinase pripada porodici Serin Protaase, velikom grupom proteolitičkih enzima koji koriste serinski ostatak na svom aktivnom mjestu za katalizu. Ova klasifikacija zasniva se na svom aminokiselinom sekvenci i strukturnim sličnostima s drugim poznatim planinama Serin, poput suptilisina. Enzim proizvodi Bacillus Subtilis Var. Natto tokom fermentacijskog procesa soje za stvaranje natto. Vrijedno je napomenuti da je, dok je Nattokinaza prirodno prisutna u Nattu, ona se može izolirati i pročistiti za upotrebu kao dodatak prehrani, često u oblikuNattokinase puder.

 

Razumijevanje njegove klasifikacije kao proteolitički enzim ključan je za razumijevanje potencijalnih zdravstvenih koristi i aplikacija. Njegova sposobnost razbijanja proteina, posebno onih koji su uključeni u zgrušavanje krvi, čini osnovu svojih navodnih kardiovaskularnih beneficija.

Katalitički mehanizam Nattokinase, kao i drugi Serin proteza, uključuje katalitičku triadu na njegovoj aktivnoj web lokaciji. Ova trijada sastoji se od tri osnovne ostatke aminokiseline: Serin (SER), Histidin (njegova) i asparna kiselina (ASP). UNattokinase enzim, Ovi ostaci se identificiraju kao SER221, HIS64 i ASP32. Katalitički proces započinje kada supstrat (protein ili peptid) ulazi na aktivnu stranicu nattokinaze. Serin ostatak, aktivira histidin, djeluje kao nukleofil, napadajući karbonil ugljik peptidne veze u supstratu. Ovo tvori tetraedar srednjeg srednjeg, koji se stabilizira s oksisnom rupom kojim je formiran enzimnom kralježom.

Nakon toga, peptidna veza je cijepljena, oslobađajući N-terminalni dio supstrata. Dio C-terminala ostaje kovalentno pričvršćen na enzim, formirajući acil-enzimski srednje. U posljednjem koraku, voda hidrozira ovaj posrednik, oslobađajući porciju C-terminala i regenerira besplatni enzim. Ovaj mehanizam omogućava nattokinazu da efikasno razgrađuje različite proteine, uključujući fibrin, ključni protein koji se bavim formiranjem krvnih ugruška. Sposobnost enzima za degradiranje Fibrina se vjeruje da je glavni razlog za njegove potencijalne kardiovaskularne koristi.

Važno je napomenuti da na katalitičku efikasnost nattokinaze enzima može utjecati različiti faktori, uključujući pH, temperaturu i prisutnost određenih jona. Ovi su faktori ključni razmatranja u proizvodnji i primjeni Nattokinase praha i drugih proizvoda na bazi Nattokinase.

Dok je Nattokinase proteolitički enzim koji može razbiti različite proteine, on pokazuje značajnu specifičnost za određene suphrane. Ova specifičnost je ključni faktor njegovih potencijalnih terapijskih aplikacija, posebno u kardiovaskularnom zdravlju.

Najpoznatija i studijska supstrataNattokinase enzimje fibrin, protein koji igra ključnu ulogu u formiranju krvnih ugruška. Nattokinase je pokazala snažnu sposobnost razbijanja fibrina, svojstvo koje je dovelo do svoje istrage kao potencijalnu prirodnu alternativu farmaceutskim trombolitičkim agentima.

Pored Fibrina, Nattokinase je pokazala aktivnost protiv drugih proteina koji su uključeni u zgrušavanje krvi i cirkulaciju. Na primjer, može degradirati inhibitoru plazminogenog aktivatora -1 (Pai -1), proteina koji inhibira prirodne mehanizme za otapanje tijela. Razbijanjem Pai -1, možda će indirektno poboljšati vlast fibrinolitičke (ugruška).

Zanimljivo je da nattokinaza takođe izlaže određenu aktivnost protiv drugih proteina koji nisu direktno povezani sa zgrušavanjem krvi. Na primjer, pokazalo se da se degradiraju amyloidne fibrile, proteinske agregate povezane sa neurodegenerativnim bolestima poput Alzheimerova. To je dovelo do nagađanja o potencijalnim primjenama nattokinaze praha izvan kardiovaskularnog zdravlja.

Međutim, ključno je napomenuti da iako nattokinaza enzim pokazuje obećavajuću aktivnost protiv ovih supstrata u laboratorijskim studijama, potrebno je više istraživanja kako bi se u potpunosti razumjeli njegovi učinci u ljudskom tijelu. Bioraspoloživost i aktivnost oralno primijenjene nattokinaze, poput u obliku nattokinaze dodataka praha, područje je u toku istraživanja.

Otključajte snagu prirode s premijom LE-NUTRANattokinase puder! Sa više od 10 godina iskustva u industriji prirodnih sastojaka posvećeni smo pružanju vrhunskih proizvoda. Naš nattokinazni enzim dostupan je u različitim specifikacijama koje bi zadovoljile vaše raznolike potrebe - 5000 FU, 10000FU, 20000FU, 30000FU i 40000FU. Svi naši proizvodi su hrana za hranu, osiguravajući sigurnost i pouzdanost. Bez obzira da li ste proizvođač koji traži kvalitetne sirovine ili potrošača koji traže prirodna zdravstvena rješenja, Le-Nutra je vaš pouzdan partner. Ne propustite priliku da poboljšate svoje proizvode ili poboljšate svoje zdravlje. Dosegnite nama sada nainfo@lenutra.comI krenimo zajedno na putovanje prirodnim wellnessom!

Reference:

1. Rawlings, ND, Barrett, AJ i Bateman, A. (2010). MEROPS: baza peptidaze. Istraživanje nukleinskih kiselina, 38 (sp. _1), d 227- D233.
2. Fujita, M., Nomura, K., Hong, K., Ito, Y., Asada, A., & Nishimuro, S. (1993). Pročišćavanje i karakterizacija snažnog fibrinolitičkog enzima (Nattokinaza) u biljnom siru Natto, popularna fermentirana hrana soje u Japanu. Biohemijska i biofizička istraživačka komunikacija, 197 (3), 1340-1347.
3. Sumi, H., Hamada, H., Tsushima, H., Mihara, H., & Muraki, H. (1987). Roman fibrinolitički enzim (Nattokinaza) u povrće sira Natto; Tipična i popularna soja hrana u japanskoj prehrani. Experientia, 43 (10), 1110-1111.
4. Yanagisawa, Y., Chatake, T., Chiba-Kamoshida, K., Naito, S., Ohsugi, T., Sumi, H., I Yasuda, I. (2010). Pročišćavanje, kristalizacija i preliminarni rendgenski difrakcijski eksperiment nattokinaze iz Bacillus subtilis natto. Acta Crystallographarica Odjeljak F: Komunikacije strukturne biologije i kristalizacije, 66 (12), 1670-1673.
5. Hedstrom, L. (2002). Mehanizam i specifičnost seranskog proteaze. Kemomikalne kritike, 102 (12), 4501-4524.
6. Polgár, L. (2005). Katalitička triada morskih peptidaza. Stanične i molekularne nauke o životu CMLS, 62 (19-20), 2161-2172.